Фосфолипаза а и воспаление
Воспаление — реакция организма на повреждение или инфекцию, направленная на уничтожение инфекционного агента и восстановление повреждённых тканей. Продукция медиаторов воспаления — эйкозаноидов, гистамина, кини-нов (пептидных гормонов местного действия) — активируется каскадами реакций, запускающимися при внедрении инфекционных агентов или повреждении тканей. Фактором, лимитирующим скорость синтеза эйкозаноидов, служит освобождение жирной кислоты под действием
фосфолипазы А2. Фосфолипаза А2связана с мембранами клеток и активируется многими факторами: гистамином, кининами, механическим воздействием на клетку, контактом комплекса антиген-антитело с поверхностью клетки. Активация фосфолипазы А2 приводит к увеличению синтеза эйкозаноидов.
Многие эйкозаноиды выполняют функцию медиаторов воспаления и действуют на всех этапах воспаления. В результате увеличивается проницаемость капилляров, транссудат и лейкоциты проходят через сосудистую стенку. Лейкотриен В4 и липоксин А4 являются мощными факторами хемотаксиса; взаимодействуя с рецепторами, стимулируют движение лейкоцитов в область воспаления и секрецию ими лизосомальных ферментов и фагоцитоз чужеродных частиц.
Симптомы воспаления — покраснение, жар, отёк и боль. Покраснение и жар вызываются факторами, увеличивающими приток крови к
месту повреждения. Отёк — результат увеличения притока жидкости из капилляров и движения клеток белой крови в область воспаления. Боль вызывается химическими компонентами (продуктами распада тканей, протонами) и сдавлением нервных окончаний. В развитии этих признаков воспаления участвуют разные типы эйкозаноидов (табл. 8-8).
Роль эйкозаноидов в тромбообразовании
Свёртывание крови можно рассматривать как процесс, который поддерживается в состоянии равновесия противодействующими системами: свёртывания и противосвёртывания. В условиях патологии или при действии фармакологических средств это равновесие может смещаться в ту или другую сторону. В норме клетки эндотелия сосудов продуцируют простациклин I2, который препятствует агрегации тромбоцитов и сужению сосудов (рис. 8-51). При разрушении клеток эндотелия (например, в результате образова-
Таблица 8-8. Характеристика биологического действия основных типов эйкозаноидов
ния атеросклеротической бляшки) синтез PGI2 снижается. Тромбоциты контактируют с повреждённой стенкой сосуда, в результате чего активируется фосфолипаза А2. Это приводит к увеличению секреции ТХ стимулирующего агрегацию тромбоцитов и образование тромба в области повреждения сосуда (рис. 8-52), что часто приводит к развитию инфаркта.
При изучении факторов риска инфаркта миокарда было показано, что люди, потребляющие большое количество рыбьего жира, значительно меньше подвержены этому заболеванию, так как у них реже образуются тромбы в сосудах сердца. Оказалось, что на семейства эйкозаноидов, синтезируемых в организме, влияет состав жирных кислот пищи (см. выше табл. 8-3). Если с пищей поступает больше эйкозапентаеновой кислоты (20:5, ω-3), в большом количестве содержащейся в рыбьем жире, то эта кислота включается преимущественно в фосфолипиды мембран (вместо арахидоновой) и после действия фосфолипазы А2 служит основным субстратом для синтеза эйкозаноидов. Это имеет существенное влияние на свёртывание крови.
При обычной диете с преобладанием арахидо-новой кислоты (20:4, ω-6) над эйкозапентаено-вой действие ТХ А2 уравновешено действием PG I2 (рис. 8-53) и другими простагландинами. В случае диеты с преобладанием ω-3 кислот в клетках эндотелия образуются более сильные ингибиторы тромбообразования (PG I3, PG E3, PG D3), что снижает риск образования тромба и развития инфаркта миокарда.
Источник
- Авторы
- Резюме
- Файлы
- Ключевые слова
- Литература
Ишутина Н.А.
1
1 ФГБУ «Дальневосточный научный центр физиологии и патологии дыхания» Сибирского отделения РАМН
В работе изучено состояние процессов перекисного окисления липидов и содержание фосфолипазы А2 в периферической крови беременных III триместра с обострением герпес-вирусной инфекции в зависимости от титра антител IgG к вирусу простого герпеса 1 типа. Установлено, что обострение герпес-вирусной инфекции в период гестации способствует активации процессов перекисного окисления липидов, регистрируемого по содержанию ТБК-активных продуктов (малонового диальдегида), повышению содержания фосфолипазы А2, наиболее выраженное при титре антител IgG к ВПГ-1 1:12800 и является причиной деструктивных процессов в составе липидов эритроцитов.
беременность
герпес-вирусная инфекция
фосфолипаза А2
перекисное окисление липидов
1. Братусь В.В., Талаева Т.В. Воспаление и проатерогенные нарушения обмена липопротеинов: взаимосвязь и причинно-следственная зависимость (обзор литературы) // Украинский ревматологический журнал. – 2002. – Т. 7, № 1. – С. 13–22.
2. Владимиров Ю.А, Арчаков Р.М. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. – М.: Наука, 1972. – 252 с.
3. Гаврилов В.Г., Гаврилова А.Р., Мажуль Л.М. Анализ методов определения продуктов перекисного окисления липидов в сыворотке крови по тесту с тиобарбитуровой кислотой // Вопросы медицинской химии. – 1987. – № 1. – С. 118–121.
4. Дорофиенко Н.Н., Ишутина Н.А. Изменения липидного спектра сыворотки крови у женщин во время беременности при поражении организма герпес-вирусной инфекцией // Бюллетень физиологии и патологии дыхания. – 2008. – Вып. 28. – С. 25–28.
5. Дурасова Н.А. Беременность и герпес-вирусная инфекция // Справочник фельдшера и акушерки. – 2010. – № 8. – С. 24–29.
6. Фетоплацентарная система при герпесной инфекции / М.Т. Луценко, И.А. Довжикова, А.С. Соловьева [и др.]. – Благовещенск, 2003. – 200 с.
7. Изменения липидного обмена у беременных с гестозом / О.В. Поршина, А.Н. Кильдюшов, Л.В. Ледяйкина [и др.] // Вестник новых медицинских технологий. – 2009. – Т. 16, № 1. – С. 103–105.
8. Влияние липидов ЛПНП на активность секреторной фосфолипазы А2 группы IIА / Е.В. Самойлова, А.А. Пиркова, Н.В. Проказова [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2010. – Т. 150, № 7. – С. 45–47.
9. Титов В.Н.Диагностическое значение определения содержания фосфолипазы А2 в липопротеинах плазмы крови и функциональные связи с С-реактивным белком // Клиническая лабораторная диагностика. – 2010. – № 8. – С. 3–16.
10. Анализ спектра фосфолипидов и активности фосфолипазы А2 тромбоцитов у беременных с поздним токсикозом, больных гипертонической болезнью / М.М. Шехтман, Ю.Г. Расуль-Заде, К.М. Хайдарова [и др.] // Акушерство и гинекология. – 1997. – № 4. – С. 15–17.
Многочисленные исследования последних лет свидетельствуют о возрастающем значении герпес-вирусных заболеваний в развитии акушерской патологии. Преимущественное значение отводится вирусу простого герпеса (ВПГ) и цитомегаловирусу и их способности инфицировать плод [5]. Важную роль в патогенезе герпес-вирусной инфекции (ГВИ) играет интенсификация процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ) [6]. ПОЛ, являясь одним из важных биологических процессов в организме, позволяет выявить возможный переход обратимых изменений в необратимые [7]. Дестабилизация биологических процессов при ГВИ происходит при накоплении в организме вторичных продуктов ПОЛ [4, 6], обладающих токсическим действием, основным из которых является малоновый диальдегид (МДА) , по содержанию данного метаболита в плазме судят о выраженности ПОЛ в организме, особенно при возникновении в нем деструктивных процессов, определяя, таким образом, степень выраженности патологических реакций [2].
Под действием конечных продуктов ПОЛ активируется фермент фосфолипаза А2, субстратом для которой являются фосфолипиды клеточных мембран, после гидролиза и отщепления от фосфолипидов свободных жирных кислот образуются медиаторы широкого спектра клеточных процессов провоспалительного характера. В итоге образование продуктов гидролиза фосфолипидов с участием фосфолипазы А2 способствует тканевому воспалению и нарушению гемостаза [1, 8].
В доступной литературе мы не нашли данных об исследовании фосфолипазы А2 у беременных с ГВИ. Поэтому цель исследования состояла в изучении активности фосфолипазы А2 в периферической крови беременных III триметра с обострением ГВИ в зависимости от активности процессов ПОЛ и титра антител IgG к ВПГ-1.
Материал и методы исследования
В основу работы положены клинико-лабораторные результаты исследований 60 беременных с обострением ГВИ в III триместре гестации. В зависимости от титра антител IgG к ВПГ-1 беременные были разделены на две группы. Первую группу составили 30 женщин с титром антител IgG к ВПГ-1 1:3200, вторую – с титром антител IgG к ВПГ-1 1:12800. В качестве группы контроля обследованы 30 практически здоровых беременных на том же сроке.
Активность секретируемой фосфолипазы А2 в периферической крови беременных определяли иммуноферментным методом анализа с помощью наборов реактивов фирмы «Cayman chemical» (США). Об интенсивности процессов ПОЛ судили по накоплению ТБК-активных продуктов (МДА), концентрацию которого определяли общепринятым методом с применением тиобарбитуровой кислоты по методу В.Б. Гаврилова и соавт. [3].
Титр антител к ВПГ-1 определяли по динамике антител IgG с помощью стандартных тест-систем ЗАО «Вектор-Бест» (Новосибирск) на микропланшетном ридере «Stat-Fax 2100» (USA). Все исследования были проведены с учетом требований Хельсинской декларации Всемирной ассоциации «Этические принципы проведения научных медицинских исследований с участием человека» с поправками 2000 г. и «Правилами клинической практики в Российской Федерации», утвержденные Приказом Минздрава РФ от 19.06.2003 г. № 226. Все участники исследований подписывали протоколы добровольного информированного согласия.
Статистическая обработка данных осуществлялась с помощью «Автоматизированной системы диспансеризации» (правообладатель ФГБУ «ДНЦ ФПД» СО РАМН, 2005 г, версия 2.5). Проверку нормальности распределения проводили по критерию Колмагорова-Смирнова. Анализируемые в статье данные имели нормальное распределение. Поэтому проводился расчет средней арифметической (М) и ошибки средней арифметической (m). Проверку гипотезы о статистической значимости различных двух выборок проводили с помощью критерия t-Стьюдента и считали значимыми при p < 0,05.
Результаты исследования и их обсуждение
Анализ полученных результатов исследования показал, что при обострении ГВИ в период гестации в периферической крови беременных с титром антител IgG к ВПГ-1 1:3200, отмечалась незначительная интенсификация ПОЛ, о чем свидетельствовало недостоверное увеличение содержания ТБК-активных продуктов (МДА), по сравнению с аналогичными показателями группы контроля (таблица).
Содержание продуктов ПОЛ и фосфолипазы А2 в периферической крови беременных с обострением герпес-вирусной инфекции (М ± m)
Группа | ТБК-активные продукты (МДА), мкмоль/л | Фосфолипаза А2, нг/мл |
Контроль Титр антител IgG к ВПГ-1 1:3200 1:12800 | 0,99 ± 0,06 1,13 ± 0,04 1,33 ± 0,03, p < 0,001 | 0,45 ± 0,08 0,53 ± 0,08 0,70 ± 0,06, p < 0,001 |
Примечание. p – уровень значимости различий между показателями с контрольной группой.
У беременных второй группы (титр антител IgG к ВПГ-1 1:12800) содержание ТБК-активных продуктов (МДА) в периферической крови превышало физиологический допустимый уровень на 34 % (p < 0,001), по сравнению с контролем (см. таблицу).
Следует отметить, что особое место среди ферментов, участвующих в липидном обмене занимает фосфолипаза А2. За счет роста активности данного фермента происходит снижение уровня ненасыщенных жирных кислот в условиях повышенного образования их из фосфолипидов. Исследование содержания фосфолипазы А2 в периферической крови беременных III триместра с обострением ГВИ показало, что при титре антител IgG к ВПГ-1 1:12800, на фоне увеличения содержания ТБК-активных продуктов (МДА) (см. таблицу) и снижения количества антиоксиданта α-токоферола [4], концентрация данного соединения увеличивалась на 56 %, по сравнению с контролем (см. таблицу). При титре антител IgG к ВПГ-1 1:3200 в периферической крови беременных статистически значимых изменений в содержании данного энзима установлено не было (табл.). Продукты гидролиза фосфолипидов фосфолипазой А2 (лизофосфатидилхолин и арахидоновая кислота) могут участвовать напрямую или опосредовано в синтезе значительного числа различных биологически активных веществ провоспалительного характера – простагландинов, тромбоксанов, лейкотриенов [10]. Лизофосфатидилхолин обладает свойствами хемоаттрактанта для циркулирующих моноцитов; он способен вызывать явления лизиса в плазматической мембране клеток эндотелия, инициируя их гибель по типу апоптоза [9]. Следовательно, повышение активности фосфолипазы А2 в периферической крови беременных с обострением ГВИ коррелировало с содержанием продуктов ПОЛ и может являться прогностическим фактором в оценке степени деструктивных изменений мембранного аппарата, в том числе эритроцитов.
Заключение
Обострение ГВИ в период гестации приводит к интенсификации процессов ПОЛ, увеличению активности провоспалительного фермента фосфолипазы А2, способствует гидролизу мембранных фосфолипидов с образованием токсических продуктов лизофосфатидилхолина и арахидоновой кислоты; является причиной нарушения структурно-функционального состояния эритроцитов периферической крови беременных. Выявленные изменения наиболее выражены при титре антител IgG к ВПГ-1 1:12800. Полученные результаты исследования позволяют предположить, что изменения, происходящие в составе липидов периферической крови и активности фосфолипазы А2 при ГВИ, могут служить критериями для целенаправленной корригирующей терапии беременных с обострением ГВИ.
Библиографическая ссылка
Ишутина Н.А. АКТИВНОСТЬ ФОСФОЛИПАЗЫ А2 И СОСТОЯНИЕ ПРОЦЕССОВ ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ В ПЕРИФЕРИЧЕСКОЙ КРОВИ У БЕРЕМЕННЫХ С ГЕРПЕС-ВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИЕЙ // Успехи современного естествознания. – 2013. – № 2. – С. 12-14;
URL: https://natural-sciences.ru/ru/article/view?id=31354 (дата обращения: 28.05.2020).
Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»
(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)
Источник
Содержание
Введение
1. Фосфолипазы
1.1 Классификация. Свойства
1.2 Система фосфолипаза С — инозитол-3-фосфат
2. Фосфолипазы А2
2.1 Общие сведения (реакция, открытие, строение)
2.2 Классификация и свойства
2.2.1 Цитозольные ФЛА2
2.2.2 Секреторные ФЛА2
2.2.3 Кальцийнезависимая ФЛА2
2.3 Субстратная специфичность
2.4 Ингибиторы ФЛА2
2.4.1 Неконкурентное ингибирование
2.4.2 Конкурентное ингибирование
2.5 Значение для организма при нарушении активности
2.6 Использование ФЛА2 в медицине
2.7 Биологическая роль ФЛА2
Список литературы
Введение
Фосфолипазы (англ. phospholipase) ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз фосфоглицеридов.. В зависимости от положения гидролизуемой связи в фосфолипиде различают 4 основных класса фосфолипаз: A, B, C и D.
Лизофосфолипиды расщепляются под действием фосфолипаз L (существование позиционно специфичных фосфолипаз L1 и L2 не доказано). Фосфолипазы В — устаревшее назв. препаратов, обладающих активностью по типу фосфолипаз А и L.
X — остаток холина, серина, миоинозита и др.; для фосфолипаз L1 R2=C(O)R4, R3=H; для фосфолипаз L2 R2=H, R3=C(O)R4
Каждое из семейств фосфолипаз неоднородно и включает ферменты, значительно отличающиеся по молекулярным массам, субъединичному составу и другим свойствам. Все фосфолипазы наиболее активно катализируют гидролиз на поверхности раздела фаз фосфолипид — вода; медленно гидролизуют водорастворимые субстраты.
Фосфолипаза A1 — (КФ 3.1.1.32, англ. phospholipase A1) отщепляет SN-1 ацильную цепь.
Фосфолипаза A2 — (КФ 3.1.1.4, англ. phospholipase A2) отщепляет SN-2 ацильную цепь.
Фосфолипаза B -(лизофосфолипаза, англ. phospholipase B) отщепляет обе SN-1 и SN-2 ацильные цепи. Фосфолипаза, обладающая активностями как фосфолипазы А1 так и А2, то есть способной гидролизовать ацильную цепь фосфолипида в sn-1 и sn-2 положениях.
Фосфолипаза C — (КФ 3.1.4.3, англ. phospholipase C) гидролизует связь между глицериновым остатком фосфолипида и полярной фосфатной группой, при этом образуются диацилглицерин и фосфат-содержащая полярная группа.
Фосфолипаза D — (КФ 3.1.4.4, англ. phospholipase D) гидролизует связь между фоасфатной группой и спиртовой группой, при этом высвобождаются фосфатидная кислота и спирт. Существует 2 изоформы этой фосфолипазы D1 и D2.
Фосфолипазы играют важную роль в обмене липидов в живых организмах. Их используют для определения структуры фосфоглицеридов и места их локализации в мембранах.
1. Фосфолипазы.
1.1 Классификация. Свойства
Фактически различают несколько фосфолипаз группы А, они являются составной частью многих тканей и секретов живых организмов.
Фосфолипазы A1 в большинстве своем — внутриклеточные ферменты, часто мембраносвязанные, не нуждаются в коферменте. Их молекулярные массы варьируют в пределах 15-90 тыс.; оптимальная каталитическая активность проявляется при рН 4,0 (для лизосомальных ферментов) или 8,0-9,5 (для ферментов микросом, плазматических мембран и цитозоля); широко распространены в животных тканях (печень, сердце, мозг) и в микроорганизмах (Bacillus subtilis, В. megateiium, Mycobacter phlei, Escherichia coli).
Фосфолипазы А1 отщепляют ацильную цепь фосфолипида в sn-1 положении. При действии фосфолипазы А1 на фосфолипид образуется 1-лизофосфолипид и жирная кислота. Фосфолипаза является активным компонентом змеиного яда гемолитического действия.
Фосфолипазы A2 — наиболее изученные представители фосфолипаз. Известны 3 группы фосфолипаз A2: 1) ферменты ядов змей, рептилий и насекомых, существующие в виде большого количества изоформ; 2) ферменты поджелудочной железы млекопитающих, продуцирующиеся в организме в виде зимогенов (предшественников с большей молекулярной массой) и активирующиеся трипсином; 3) внутриклеточные ферменты из крови и тканей животных, среди которых имеются как растворимые, так и мембраносвязанные.
Фосфолипазы A2 первых двух подгрупп являются водорастворимыми ферментами с молеклярной масссой 11-19 тыс. (некоторые активны в виде димеров), обладают высокой стабильностью благодаря большому числу (6-7) дисульфидных связей. Оптимальная каталитическая активность при рН 7,5-9,0; рI от 4,0 до 10,5; кофермент — Ca2+. Для множества представителей этих подгрупп фосфолипаз известны первичная и пространственная структур. В активном центре обнаружены остатки гистидина и аспарагиновой кислоты. Свойства внутриклеточных фосфолипаз A2 (третья подгруппа) зависят от субклеточной локализации фермента. Их молекулярная масса 12-75 тыс.; оптимальная каталитическая активность при рН 4,2-9,0. Некоторые ферменты этой подгруппы не содержат коферментов.
Фосфолипазы В выделены из растений, микроорганизмов, яда пчел, тканей млекопитающих. Ферменты этой группы крайне неспецифичны, катализируют гидролиз различных сложноэфирных связей, обладают литическим (разрушающим) действием по отношению к биологически мембранам (что обусловливает их токсичность). Молекулярная масса фосфолипаз В 15-65 тыс., они менее стабильны, чем фосфолипазы А; их оптимальная каталитическая активность проявляется при рН от 4,5 (лизосомальный фермент) до 10,0 (ферменты ядов). Фосфолипазы не имеют коферментов, не ингибируются этилендиаминтетрауксусной кислотой. Некоторые фосфолипазы В ингибируются диизопропилфторфосфатом и п-хлормеркурбензойной кислотой. Универсальные ингибиторы для всех фосфолипаз В — ПАВ.
Фосфолипаза В способна гидролизовать ацильную цепь фосфолипида в sn-1 и sn-2 положениях Как правило фосфолипаза действует на лизолецитин (лизофосфатидилхолин), образующийся в результате действия фосфолипазы А1 на лецитин (фосфатидилхолин).
Фосфолипазы С обнаружены у бактерий Clostridium, Bacillus и Pseudomonas, а также в клетках млекопитающих (печень, мозг, поджелудочная железа). Для некоторых из них характерна строгая специфичность по отношению к спиртовой группе молекулы субстрата, например к остатку холина (фосфолипазы Cx) и миоинозита (фосфолипазы Си). Молекулярная масса фосфолипаз С от 23 до 51 тыс. Ионы Zn2+ являются для них коферментом и стабилизатором. Оптимальная каталитическая активность при рН около 7 для фосфолипаз Cx, и при рН < 7 для фосфолипаз Си.
Фосфолипаза С, гидролизующая фосфодиэфирную связь между глицериновым остатком фосфолипида и полярной фосфатной группой, относится к фосфодиэстеразам также как и фосфолипаза D. Фосфолипаза С является ключевым ферментом метаболизма фосфатидилинозитола и липидных сигнальных путей.
Фосфолипаза С активируется Gαq или Gβγ субъединицами G-белка. Таким образом, она является частью G-белоксвязанного рецептора (англ. G protein-coupled receptor) и соответствующего сигнального пути или частью трансмембранного рецептора с внутренней или ассоциированной тирозинкиназной активностью.
Фосфолипаза С гидролизует фосфатидилинозитол (PIP2) на два вторичных медиатора инозитолтрифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG). Эти медиаторы становятся вовлечены в последующие этапы сигнальных путей. В частности, они модулируют кальциевые каналы эндоплазматического ретикулума и протеинкиназу С, соответственно.
Фосфолипаза D относится к группе важных ферментов, которые в живых системах выполняют разнообразные функции от усвоения питательных веществ до синтеза биологически активных соединений. Обнаружены в растениях (овощи, водоросли), микроорганизмах и в тканях животных. Их молекулярная масса 90-116 тыс. Оптимальная каталитическая активность при рН 4,7-8,0. Катионные ПАВ ингибируют фосфолипазы D, анионные — активируют.
Фосфолипаза D проявляет прежде всего гидролитическую активность, в результате которой происходит расщепление сложноэфирной связи между остатком фосфатидной кислоты и спирта в молекулах фосфолипидов (ФЛ). При этом последний замещается на водород, но возможен перенос остатка фосфатидной кислоты на самые разные гидроксилсодержащие акцепторы, что представляет большой интерес для биотехнологии, так как трансфосфатидилирующая активность фосфолипазы может быть использована для синтеза разнообразных лекарственных препаратов.
Фосфолипаза D специфически расщепляет фосфатидилхолин на фосфатидную кислоту и холин, высвобождая последний в цитоплазму.
фосфатидилхолин фосфатидная кислота холин
1.2 Система фосфолипаза С — инозитол-3-фосфат
Активация мембранной гуанилатциклазы происходит не под непосредственным влиянием гормон-рецепторного комплекса, а опосредованно через ионизированный кальций и ок-сидантные системы мембран. Определяющая эффекты ацетилхолина стимуляция активности гуанилатциклазы также осуществляется опосредованно через Са2+. Через активацию гуанилатциклазы реализует эффект и на-трийуретический гормон предсердий — атриопептид. Путем активации пе-рекисного окисления стимулирует гуанилатциклазу гормон эндотелия сосудистой стенки оксид азота — расслабляющий эндотелиальный фактор. Под влиянием гуанилатциклазы из ГТФ синтезируется цГМФ, активирующий цГМФ-зависимые протеинкиназы, которые уменьшают скорость фосфорилирования легких цепей миозина в гладких мышцах стенок сосудов, приводя к их расслаблению.
В большинстве тканей биохимические и физиологические эффекты цАМФ и цГМФ противоположны. Примерами могут служить стимуляция сокращений сердца под влиянием цАМФ и торможение их цГМФ, стимуляция сокращения гладких мышц кишечника цГМФ и подавление цАМФ. цГМФ обеспечивает гиперполяризацию рецепторов сетчатки глаза под влиянием фотонов света. Ферментативный гидролиз цГМФ, а следовательно, и прекращение гормонального эффекта, осуществляется с помощью специфической фосфодиэстеразы.
Источник